Український антарктичний журнал

Том 22 № 1(28) (2024): Український антарктичний журнал
Articles

Вивчення потенціалу біологічно активних пептидів з антарктичного криля Euphausia superba

PDF (English)
  • Наталя Ракша ,
  • Тетяна Галенова,
  • Тетяна Вовк,
  • Олексій Савчук,
  • Тетяна Берегова,
  • Людмила Остапченко
Наталя Ракша
Навчально-науковий центр «Інститут біології та медицини» Київського національного університету імені Тараса Шевченка
Тетяна Галенова
Навчально-науковий центр «Інститут біології та медицини» Київського національного університету імені Тараса Шевченка
Тетяна Вовк
Навчально-науковий центр «Інститут біології та медицини» Київського національного університету імені Тараса Шевченка
Олексій Савчук
Навчально-науковий центр «Інститут біології та медицини» Київського національного університету імені Тараса Шевченка
Тетяна Берегова
Навчально-науковий центр «Інститут біології та медицини» Київського національного університету імені Тараса Шевченка
Людмила Остапченко
Навчально-науковий центр «Інститут біології та медицини» Київського національного університету імені Тараса Шевченка
DOI: https://doi.org/10.33275/1727-7485.1.2024.727
Опубліковано September 7, 2024
Ключові слова
  • антарктичний гідробіонт,
  • антиоксидантна активність,
  • гемостаз,
  • гідролітичні пептиди,
  • ендогенні пептиди
Як цитувати
Ракша , Н., Галенова, Т., Вовк, Т., Савчук, О., Берегова, Т., & Остапченко, Л. (2024). Вивчення потенціалу біологічно активних пептидів з антарктичного криля Euphausia superba. Український антарктичний журнал, 22(1(28), 51-62. https://doi.org/10.33275/1727-7485.1.2024.727

Авторське право (c) 2024 Український антарктичний журнал

Creative Commons License

Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.

Анотація

Метою дослідження було одержати з Euphausia superba фракції ендогенних та гідролізних пептидів і дослідити їх антиоксидантний потенціал і вплив на функціонування деяких факторів системи гемостазу. Для отримання фракції ендогенних пептидів застосовували метод поетапного осадження білків перхлоратною кислотою та етиловим спиртом. Задля одержання пептидів з молекулярною масою не вище 5 кДа використовували метод  ультрафільтрації. Гідролізні пептиди отримували шляхом ферментативного гідролізу біомаси криля за участі трипсину. Чистоту отриманих пептидних фракцій та молекулярну масу пептидів оцінювали методом електрофорезу за присутності додецилсульфату натрію. Антиоксидантну активність пептидів in vitro оцінювали за результатами загальної антиоксидантної активності, редукуючої здатності та здатності знешкоджувати радикали нітроген (ІІ) оксиду. Здатність пептидів впливати на АДФ-індуковану агрегацію тромбоцитів перевіряли у плазмі, збагаченій на тромбоцити. Для визначення впливу пептидів на амідолітичну активність тромбіну, фермент попередньо інкубували з пептидними фракціями та надалі визначали активність тромбіну, використовуючи хромогенний субстрат S2238. Відповідно до отриманих результатів, як ендогенні, так і гідролізні пептиди виявляли помірну антиоксидантну активність, причому ендогенні пептиди виявляли більш виражені антиоксидантні активності, ніж пептиди, отримані шляхом ферментативного гідролізу. Також було виявлено здатність пептидів з E. superba впливати на деякі фактори системи гемостазу. Так, встановлено інгібування АДФ-індукованої агрегації тромбоцитів гідролітичними пептидами (у 1,76 рази), тоді як ендогенні пептиди, навпаки, викликали агрегацію тромбоцитів у плазмі, збагаченій на тромбоцити. Отримані результати щодо відмінностей в активностях та ефективності пептидів можуть бути наслідком різного амінокислотного складу. З огляду на отримані результати, E. superba може слугувати потенційним джерелом для одержання пептидів з помірними антиоксидантними властивостями та пептидів, здатних впливати на активність ключових факторів системи гемостазу.

PDF (English)

Посилання

  1. Ahmed, I., Asgher, M., Sher, F., Hussain, S. M., Nazish, N., Joshi, N., Sharma, A., Parra-Saldívar, R., Bilal, M., & Iqbal, H. M. N. (2022). Exploring marine as a rich source of bioactive peptides: challenges and opportunities from marine pharmacology. Marine Drugs, 20(3), 208. https://doi.org/10.3390/md20030208
  2. Akbarian, M., Khani, A., Eghbalpour, S., & Uversky, V. N. (2022). Bioactive peptides: synthesis, sources, applications, and proposed mechanisms of action. International Journal of Molecular Sciences, 23(3), 1445. https://doi.org/10.3390/ijms23031445
  3. Blunt, J. W., Copp, B. R., Keyzers, R. A., Munro, M. H. G., & Prinsep, M. R. (2017). Marine natural products. Natural Product Reports, 34, 235–294. https://doi.org/10.1039/C6NP00124F
  4. Cappello, E., & Nieri, P. (2021). From life in the sea to the clinic: the marine drugs approved and under clinical trial. Life, 11(12), 1390. https://doi.org/10.3390/life11121390
  5. Cargnelutti, M. T., Marques, A. F., Esser, D., Monteiro, R. Q., Kassack, M. U., & Lima, L. M. T. R. (2012). Allosteric activation of human α-thrombin through exosite 2 by suramin analogs. Archives of Biochemistry and Biophysics, 520(1), 36–41. https://doi.org/10.1016/j.abb.2012.02.001
  6. Carson, M. A., & Clarke, S. A. (2018). Bioactive compounds from marine organisms: potential for bone growth and healing. Marine Drugs, 16(9), 340. https://doi.org/10.3390/md16090340
  7. Chen, Y.-C., Tou, J. C., & Jaczynski, J. (2009). Amino acid and mineral composition of protein and other components and their recovery yields from whole Antarctic krill (Euphausia superba) using isoelectric solubilization/precipitation. Journal of Food Science, 74(2), H31–H39. https://doi.org/10.1111/j.1750-3841.2008.01026.x
  8. Chiang, H.-S., Yang, R.-S., & Huang, T.-F. (1995). The Arg-Gly-Asp-containing peptide, rhodostomin, inhibits in vitro cell adhesion to extracellular matrices and platelet aggregation caused by saos-2 human osteosarcoma cells. British Journal of Cancer, 71(2), 265–270. https://doi.org/10.1038/bjc.1995.54
  9. Corrochano, A. R., Cal, R., Kennedy K., Wall, A., Murphy, N., Trajkovic, S., O’Callaghan, S., Adelfio, A.,& Khaldi, N. (2021). Characterising the efficacy and bioavailability of bioactive peptides identified for attenuating muscle atrophy within a Vicia faba-derived functional ingredient. Current Research in Food Science, 4, 224–232. https://doi.org/10.1016/j.crfs.2021.03.008
  10. Cruz-Casas, D. E., Aguilar, C. N., Ascacio-Valdés, J. A., Rodríguez-Herrera, R., Chávez-González, M. L., & Flores-Gallegos, A. C. (2021). Enzymatic hydrolysis and microbial fermentation: the most favorable biotechnological methods for the release of bioactive peptides. Food Chemistry: Molecular Sciences, 3, 100047. https://doi.org/10.1016/j.fochms.2021.100047
  11. Daskaya-Dikmen, C., Yucetepe, A., Karbancioglu-Guler, F., Daskaya, H., & Ozcelik, B. (2017). Angiotensin-I-converting enzyme (ACE)-inhibitory peptides from plants. Nutrients, 9(4), 316. https://doi.org/10.3390/nu9040316
  12. Fu, W., Chen, J., Cai, Y., Lei, Y., Chen, L., Pei, L., Zhou, D., Liang, X., & Ruan, J. (2010). Antioxidant, free radical scavenging, anti-inflammatory and hepatoprotective potential of the extract from Parathelypteris nipponica (Franch. et Sav.) Ching. Journal of Ethnopharmacology, 130(3), 521–528. https://doi.org//10.1016/j.jep.2010.05.039
  13. Fujii, J., Homma, T., & Osaki, T. (2022). Superoxide radicals in the execution of cell death. Antioxidants, 11(3), 501. https://doi.org/10.3390/antiox11030501
  14. Halenova, T., Raksha, N., Savchuk, O., Ostapchenko, L., Prylutskyy, Yu., Ritter, U., & Scharff, P. (2020). Evaluation of the biocompatibility of water-soluble pristine C60 fullerenes in rabbit. BioNanoScience, 10(3), 721–30. https://doi.org/10.1007/s12668-020-00762-w
  15. Halliwell, B. (2007). Biochemistry of oxidative stress. Biochemical Society Transactions, 35(5), 1147–1150. https://doi.org/10.1042/bst0351147
  16. Jo, C., Khan, F. F., Khan, M. I., & Iqbal, J. (2016). Marine bioactive peptides: Types, structures, and physiological functions. Food Reviews International, 33(1), 44–61. https://doi.org/10.1080/87559129.2015.1137311
  17. Khatri, M., Naughton, R. J., Clifford, T., Harper, L. D., & Corr, L. (2021). The effects of collagen peptide supplementation on body composition, collagen synthesis, and recovery from joint injury and exercise: a systematic review. Amino Acids, 53(10), 1493–1506. https://doi.org/10.1007/s00726-021-03072-x
  18. Li, Y., Peng, Z., Tan, L., Zhu, Y., Zhao, C., Zeng, Q.-H., Liu, G., Wang, J. J., & Zhao, Y. (2022). Structural and functional properties of soluble Antarctic krill proteins covalently modified by rutin. Food Chemistry, 379, 132159. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2022.132159
  19. Li, Y., Zeng, Q.-H., Liu, G., Chen, X., Zhu, Y., Liu, H., Zhao Y., & Wang, J. J. (2020). Food-grade emulsions stabilized by marine Antarctic krill (Euphausia superba) proteins with long-term physico-chemical stability. LWT, 128, 109492. https://doi.org/10.1016/j.lwt.2020.109492
  20. Martemucci, G., Costagliola, C., Mariano, M., D’andrea, L., Napolitano, P., & D’Alessandro, A. G. (2022). Free radical properties, source and targets, antioxidant consumption and health. Oxygen, 2(2), 48–78. https://doi.org/10.3390/oxygen2020006
  21. Moon, J.-K., & Shibamoto, T. (2009). Antioxidant assays for plant and food components. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 57(5), 1655–1666. https://doi.org/10.1021/jf803537k
  22. Newman, D. J., & Cragg, G. M. (2020). Natural products as sources of new drugs over the nearly four decades from 01/1981 to 09/2019. Journal of Natural Products, 83(3), 770–803. https://doi.org/10.1021/acs.jnatprod.9b01285
  23. Nikolajchik, V., Moin, V., & Kirkovskij, V. (1991). A method for the identification of median molecules. Laboratornoe delo, 10, 13–8. (In Russian)
  24. Rengasamy, K. R. R., Khan, H., Ahmad, I., Lobine, D., Mahomoodally, F., Suroowan, S., Hassan, S. T. S., Xu, S., Patel, S., Daglia, M., Nabavi, S. M., & Pandian, S. K. (2019). Bioactive peptides and proteins as alternative antiplatelet drugs. Medicinal Research Reviews, 39(6), 2153–2171. https://doi.org/10.1002/med.21579
  25. Romano, G., Almeida, M., Coelho, V. A., Cutignano, A., Gonçalves, L. G., Hansen, E., Khnykin, D., Mass, T., Ramšak, A., Rocha, M. S., Silva, T. H., Sugni, M., Ballarin, L., & Genevière, A. M. (2022). Biomaterials and bioactive natural products from marine invertebrates: from basic research to innovative applications. Marine Drugs, 20(4), 219. https://doi.org/10.3390/md20040219
  26. Royer, M., Diouf, P. N., & Stevanovic, T. (2011). Polyphenol contents and radical scavenging capacities of red maple (Acer rubrum L.) extracts. Food and Chemical Toxicology, 49(9), 2180–2188. https://doi.org/10.1016/j.fct.2011.06.003
  27. Sayin, V. I., Ibrahim, M. X., Larsson, E., Nilsson, J. A., Lindahl, P., & Bergo, M. O. (2014). Antioxidants accelerate lung cancer progression in mice. Science Translational Medicine, 6(221), 221ra15. https://doi.org/10.1126/scitranslmed.3007653
  28. Wang, Y.-Z., Zhao, Y.-Q., Wang, Y.-M., Zhao, W.-H., Wang, P., Chi, C.-F., & Wang, B. (2021). Antioxidant peptides from Antarctic Krill (Euphausia superba) hydrolysate: preparation, identification and cytoprotection on H2O2-induced oxidative stress. Journal of Functional Foods, 86, 104701. https://doi.org/10.1016/j.jff.2021.104701
  29. Wendelboe, A. M., & Raskob, G. E. (2016). Global burden of thrombosis: epidemiologic aspects. Circulation Research, 118(9), 1340–1347. https://doi.org/10.1161/CIRCRESAHA.115.306841
  30. Xu, N., Chen, G., & Liu, H. (2017). Antioxidative categorization of twenty amino acids based on experimental evaluation. Molecules, 22(12), 2066. https://doi.org/10.3390/molecules22122066
  31. Zhang, S. Y., Zhao, G.-X., Suo, S.-K., Wang, Y.-M., Chi, C.-F., & Wang, B. (2021). Purification, identification, activity evaluation, and stability of antioxidant peptides from alcalase hydrolysate of Antarctic krill (Euphausia superba) proteins. Marine Drugs, 19(6), 347. https://doi.org/10.3390/md19060347
  32. Zhang, T., Jiang, B., Miao, M., Mu, W., & Li, Y. (2012). Combined effects of high-pressure and enzymatic treatments on the hydrolysis of chickpea protein isolates and antioxidant activity of the hydrolysates. Food Chemistry, 135(3), 904–912. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2012.05.097
  33. Zou, T.-B., He, T.-P., Li, H.-B., Tang, H.-W., & Xia, E.-Q. (2016). The structure-activity relationship of the antioxidant peptides from natural proteins. Molecules, 21(1), 72. https://doi.org/10.3390/molecules21010072