Український антарктичний журнал

Том 21 № 1(26) (2023): Український антарктичний журнал
Articles

Адаптації антарктичних бактерій Paenibacillus tundrae IMB B-7915 до впливу Купрум (ІІ) хлориду

PDF (English)
  • С. Комплікевич,
  • О. Масловська,
  • Т. Моравська,
  • І. Ярмолюк,
  • Н. Біронт,
  • Є. Заріцька,
  • С. Гнатуш
С. Комплікевич
Львівський національний університет імені Івана Франка, м. Львів, 79005, Україна
О. Масловська
Львівський національний університет імені Івана Франка, м. Львів, 79005, Україна
Т. Моравська
Львівський національний університет імені Івана Франка, м. Львів, 79005, Україна
І. Ярмолюк
Львівський національний університет імені Івана Франка, м. Львів, 79005, Україна
Н. Біронт
Державний науково-дослідний контрольний інститут ветеринарних препаратів та кормових добавок, м. Львів, 79019, Україна
Є. Заріцька
Державний науково-дослідний контрольний інститут ветеринарних препаратів та кормових добавок, м. Львів, 79019, Україна
С. Гнатуш
Львівський національний університет імені Івана Франка, м. Львів, 79005, Україна
Ukrainian Antarctic Journal, 2023, Vol. 21, Issue 1(26)
DOI: https://doi.org/10.33275/1727-7485.1.2023.707
Опубліковано August 16, 2023
Ключові слова
  • антиоксидантний захист,
  • важкі метали,
  • вільні радикали,
  • перекисне окиснення ліпідів,
  • позаклітинні полімерні речовини,
  • пошкодження білків
    • ...Більше
    Менше
Як цитувати
Комплікевич, С., Масловська, О., Моравська, Т., Ярмолюк, І., Біронт, Н., Заріцька, Є., & Гнатуш, С. (2023). Адаптації антарктичних бактерій Paenibacillus tundrae IMB B-7915 до впливу Купрум (ІІ) хлориду. Український антарктичний журнал, 21(1(26), 66-78. https://doi.org/10.33275/1727-7485.1.2023.707

Авторське право (c) 2023 Український антарктичний журнал

Creative Commons License

Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.

Анотація

Важкі метали поширені в біотопах Антарктики. Однак адаптації антарктичних мікроорганізмів до важких металів недостатньо з’ясовані. Одним із механізмів токсичності металів із змінною валентністю є утворення вільних радикалів, які пошкоджують макромолекули клітини. Бактерії Paenibacillus tundrae IMB B-7915 виділені нами у 2020 році зі зразкa, що містив мох, ґрунт, підземні частини Deschampsia antarctica (о. Берселот, Морська Антарктика). Метою роботи було дослідити вплив Купрум (ІІ) хлориду на питому швидкість росту, вміст продуктів вільнорадикального пошкодження ліпідів та білків, активності ензимів системи антиоксидантного захисту, синтез позаклітиннних полімерних речовин бактерій P. tundrae IMB B-7915. Бактерії інкубували упродовж години у трис-HCl буфері із 2–8 мМ Купрум (ІІ) хлориду, після чого відмивали та інокулювали у триптон-соєвий бульйон. Культивували бактерії упродовж 72 годин. Вміст Купруму у клітинах визначали методом атомно-абсорбційної спектрометрії. Вміст маркерів перекисного окиснення ліпідів (дієнових кон’югатів, гідропероксидів ліпідів, тіобарбітуратактивних продуктів), окисної модифікації білків (карбонільних груп у білках), активність ензимів антиоксидантної системи захисту (каталази, супероксиддисмутази, глутатіонпероксидази, глутатіон-S-трансферази, глутатіонредуктази), загальний вміст тіолів, екзополімерних сполук (екзополісахаридів та білків) визначали фотометрично. Упродовж години клітини нагромаджують 1.5–3.4 мг Cu/г біомаси, що призводить до зниження нагромадження біомаси та питомої швидкості росту упродовж 24 годин. У клітинах йони Купруму індукують вільнорадикальні реакції пошкоджень макромолекул, що відображається у зростанні вмісту первинних продуктів перекисного окиснення ліпідів та карбонільних груп у білках. Це призводить до пригнічення поділу клітини. У відповідь на дію Купруму, клітини P. tundrae IMB B-7915 активують системи ефлюксу, про що свідчить значне зниження вмісту Купруму за вирощування, а також активують ензими антиоксидантного захисту і синтезують екзополісахариди. Встановлено, що комплекс досліджених реакцій адаптації забезпечує детоксикацію нагромадженого у клітинах Купруму, що відображається у відновленні питомої швидкості росту.

PDF (English)

Посилання

  1. Abdu, N., Abdullahi, A. A., & Abdulkadir, A. (2017). Heavy metals and soil microbes. Environmental Chemistry Letters, 15, 65–84. https://doi.org/10.1007/s10311-016-0587-x
  2. Allocati, N., Federici, L., Masulli, M., & Di Ilio, C. (2009). Glutathione transferases in bacteria. The FEBS Journal, 276(1), 58–75. https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2008.06743.x
  3. Andrei, A., Öztürk, Y., Khalfaoui-Hassani, B., Rauch, J., Marckmann, D., Trasnea, P.-I., Daldal, F., & Koch, H.-G. (2020). Cu homeostasis in bacteria: the ins and outs. Membranes, 10(9), 242. https://doi.org/10.3390/membranes10090242
  4. Artemenko, G. V., Ganotzkiy, V. I., Kanunikova, L. I., Grechanovskaya, E. E., & Taraschan, A. A. (2019). Occurrence of wolfram, copper, cobalt and gold mineralization in the area of the Argentine Islands (West Antarctica). Ukrainian Antarctic Journal, 2(19), 3–12. https://doi.org/10.33275/1727-7485.2(19).2019.147
  5. Ayala, A., Muñoz, M. F., & Argüelles, S. (2014). Lipid peroxidation: production, metabolism, and signaling mechanisms of malondialdehyde and 4-hydroxy-2-nonenal. Oxidative Medicine and Cellular Longevity, 2014, 360438. https://doi.org/10.1155/2014/360438
  6. Baltazar, M. D. P. G., Gracioso, L. H., Avanzi, I. R., Karol ski, B., Tenório, J. A. S., do Nascimento, C. A. O., & Perpetuo, E. A. (2019). Copper biosorption by Rhodococcus erythropolis isolated from the Sossego Mine–PA–Brazil. Journal of Materials Research and Technology, 8(1), 475–483. https://doi.org/10.1016/j.jmrt.2018.04.006
  7. Bedernichek, T., Loya, V., & Parnikoza, I. (2020). Content of biogenic and toxic elements in the leaves of Deschampsia antarctica É. Desv. (Poaceae): a preliminary study. Plant Introduction, 1(85/86), 124–129. https://doi.org/10.46341/PI2020017
  8. Bosmans, L., De Bruijn, I., Gerards, S., Moerkens, R., Van Looveren, L., Wittemans, L., Van Calenberge, B., Paeleman, A., Van Kerckhove, S., De Mot, R., Rozenski, J., Rediers, H., Raaijmakers, J. M., & Lievens, B. (2017). Potential for biocontrol of hairy root disease by a Paenibacillus clade. Frontiers in Microbiology, 8, 447. https://doi.org/10.3389/fmicb.2017.00447
  9. Bradford, M. M. (1976). A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Analytical Biochemistry, 72(1–2), 248–254. https://doi.org/10.1016/0003-2697(76)90527-3
  10. Dsouza, M., Taylor, M. W., Turner, S. J., & Aislabie, J. (2014). Genome-based comparative analyses of Antarctic and temperate species of Paenibacillus. PloS One, 9(10), e108009. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0108009
  11. Ezraty, B., Gennaris, A., Barras, F., & Collet, J.-F. (2017). Oxidative stress, protein damage and repair in bacteria. Nature Reviews Microbiology, 15(7), 385–396. https://doi.org/10.1038/nrmicro.2017.26
  12. Frølund, B., Palmgren, R., Keiding, K., & Nielsen, P. H. (1996). Extraction of extracellular polymers from activated sludge using a cation exchange resin. Water Research, 30(8), 1749–1758. https://doi.org/10.1016/0043-1354(95)00323-1
  13. Fu, R.-Y., Chen, J., & Li, Y. (2007). The function of the glutathione/glutathione peroxidase system in the oxidative stress resistance systems of microbial cells. Chinese Journal of Biotechnology, 23(5), 770–775. https://doi.org/10.1016/S1872-2075(07)60048-X
  14. Ghaed, S., Shirazi, E. K., & Marandi, R. (2013). Biosorption of copper ions by Bacillus and Aspergillus species. Adsorption Science & Technology, 31(10), 869–890. https://doi.org/10.1260/0263-6174.31.10.869
  15. Gout, I. (2019). Coenzyme A: a protective thiol in bacterial antioxidant defence. Biochemical Society Transactions, 47(1), 469–476. https://doi.org/10.1042/bst20180415
  16. Havryliuk, O., Hovorukha, V., Patrauchan, M., Youssef, N. H., & Tashyrev, O. (2020). Draft whole genome sequence for four highly copper resistant soil isolates Pseudomonas lactis strain UKR1, Pseudomonas panacis strain UKR2, and Pseudomonas veronii strains UKR3 and UKR4. Current Research in Microbial Sciences, 1, 44–52. https://doi.org/10.1016/j.crmicr.2020.06.002
  17. Hawkins, C. L., & Davies, M. J. (2019). Detection, identification, and quantification of oxidative protein modifications. Journal of Biological Chemistry, 294(51), 19683–19708. https://doi.org/10.1074/jbc.REV119.006217
  18. Hawkins, C. L., Morgan, P. E., & Davies, M. J. (2009). Quantification of protein modification by oxidants. Free Radical Biology and Medicine, 46(8), 965–988. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2009.01.007
  19. Hnatush, S. O., Peretyatko, T. B., Moroz, O. M., Maslovska, O. D., & Komplikevich, S. Ya. (2020). Certificate of deposition of strain of bacteria Paenibacillus tundrae 5A-101 in the Depository of the D. K. Zabolotny Institute of Microbiology and Virology of the National Academy of Sciences of Ukraine with the provision of registration number Paenibacillus tundrae IMV B-7915. December 2, 2020.
  20. Holmes, D. E., O’neil, R. A., Chavan, M. A., N’guessan, L. A., Vrionis, H. A., Perpetua, L. A., Larrahondo, M. J., DiDonato, R., Liu, A., & Lovley, D. R. (2009). Transcriptome of Geobacter uraniireducens growing in uranium-contaminated subsurface sediments. The ISME Journal, 3(2), 216–230. https://doi.org/10.1038/ismej.2008.89
  21. Holovchak, N. P., Tarnovska, A. V., Kotsyumbas, H. I., & Sanahurskyy, D. I. (2012). Protsesy perekysnoho okysnennya lipidiv u zhyvykh orhanizmakh: monohrafiya [Processes of lipid peroxidation in living organisms: monograph.]. LNU imeni Ivana Franka. (In Ukrainian)
  22. Imlay, J. A. (2018). Where in the world do bacteria experience oxidative stress? Environmental Microbiology, 21(2), 521–530. https://doi.org/10.1111/1462-2920.14445
  23. Komplikevych, S., Maslovska, O., Peretyatko, T., Moroz, O., Diakiv, S., Zaritska, Y., Parnikoza, I., & Hnatush, S. (2023). Culturable microorganisms of substrates of terrestrial plant communities of the maritime Antarctic (Galindez Island, Booth Island). Polar Biology, 46(1), 1–19. https://doi.org/10.1007/s00300-022-03103-7
  24. Kumari, M., & Thakur, I. S. (2018). Biochemical and proteomic characterization of Paenibacillus sp. ISTP10 for its role in plant growth promotion and in rhizostabilization of cadmium. Bioresource Technology Reports, 3, 59–66. https://doi.org/10.1016/j.biteb.2018.06.001
  25. Liu, Y.-G., Liao, T., He, Z.-B., Li, T.-T., Wang, H., Hu, X.-J., Guo, Y.-M., & He, Y. (2013). Biosorption of copper (II) from aqueous solution by Bacillus subtilis cells immobilized into chitosan beads. Transactions of Nonferrous Metals Society of China, 23(6), 1804–1814. https://doi.org/10.1016/S1003-6326(13)62664-3
  26. Lushchak, V. I., Bahnyukova, T. V., & Lushchak, O. V. (2004). Pokaznyky oksydatyvnoho stresu. 1. Thiobarbiturat aktyvni produkty i karbonilʹni hrupy bilkiv [Indices of oxidative stress. 1. TBA-reactive substances and carbonylproteins]. Ukrainian Biochemical Journal, 76(3), 136–141. (In Ukrainian)
  27. Mishra, A., Aja, E., & Fletcher, H. M. (2020). Role of superoxide reductase FA796 in oxidative stress resistance in Filifactor alocis. Scientific Reports, 10(1), 9178. https://doi.org/10.1038/s41598-020-65806-3
  28. Nagar, S., Antony, R., & Thamban, M. (2021). Extracellular polymeric substances in Antarctic environments: A review of their ecological roles and impact on glacier biogeochemical cycles. Polar Science, 30, 100686. https://doi.org/10.1016/j.polar.2021.100686
  29. Nanda, M., Kumar, V., & Sharma, D. K. (2019). Multimetal tolerance mechanisms in bacteria: The resistance strategies acquired by bacteria that can be exploited to ‘clean-up’ heavy metal contaminants from water. Aquatic Toxicology, 212, 1–10. https://doi.org/10.1016/j.aquatox.2019.04.011
  30. Oleksiuk, N. P., & Yanovych, V. G. (2010). The activity of pro- and antioxidant systems in the liver of freshwater fishes in different seasons. Ukrainian Biochemical Journal, 82(3), 41–48. (In Ukrainian)
  31. Pagliaccia, B., Carretti, E., Severi, M., Berti, D., Lubello, C., & Lotti, T. (2022). Heavy metal biosorption by Extracellular Polymeric Substances (EPS) recovered from anammox granular sludge. Journal of Hazardous Materials, 424, 126661. https://doi.org/10.1016/j.jhazmat.2021.126661
  32. Palanivel, T. M., Sivakumar, N., Al-Ansari, A., & Victor, R. (2020). Bioremediation of copper by active cells of Pseudomonas stutzeri LA3 isolated from an abandoned copper mine soil. Journal of Environmental Management, 253, 109706. https://doi.org/10.1016/j.jenvman.2019.109706
  33. Pan, X., Liu, J., Zhang, D., Chen, X., Li, L., Song, W., & Yang, J. (2010). A comparison of five extraction methods for extracellular polymeric substances (EPS) from biofilm by using threedimensional excitation-emission matrix (3DEEM) fluorescence spectroscopy. Water SA, 36(1). https://doi.org/10.4314/wsa.v36i1.50914
  34. Parnikoza, I., Abakumov, E., Korsun, S., Klymenko, I., Netsyk, M., Kudinova, A., & Kozeretska, I. (2017). Soils of the Argentine Islands, Antarctica: diversity and characteristics. Polarforschung, 86(2), 83–96. https://doi.org/10.2312/polarforschung.86.2.83
  35. Pizzimenti, S., Ciamporcero, E., Daga, M., Pettazzoni, P., Arcaro, A., Cetrangolo, G., Minelli, R., Dianzani, C., Lepore, A., Gentile, F., & Barrera, G. (2013). Interaction of aldehydes derived from lipid peroxidation and membrane proteins. Frontiers In Physiology, 4(242), 1–17. https://doi.org/10.3389/fphys.2013.00242
  36. Pradenas, G. A., Díaz-Vásquez, W. A., Pérez-Donoso, J. M., & Vásquez, C. C. (2013). Monounsaturated fatty acids are substrates for aldehyde generation in tellurite-exposed Escherichia coli. BioMed Research International, 2013, 563756. https://doi.org/10.1155/2013/563756
  37. Prado Acosta, M., Valdman, E., Leite, S. G. F., Battaglini, F., & Ruzal, S. M. (2005). Biosorption of copper by Paenibacillus polymyxa cells and their exopolysaccharide. World Journal of Microbiology and Biotechnology, 21, 1157–1163. https://doi.org/10.1007/s11274-005-0381-6
  38. Raza, W., Makeen, K., Wang, Y., Xu, Y., & Qirong, S. (2011). Optimization, purification, characterization and antioxidant activity of an extracellular polysaccharide produced by Paenibacillus polymyxa SQR-21. Bioresource Technology, 102(10), 6095–6103. https://doi.org/10.1016/j.biortech.2011.02.033
  39. Repetto, M., Semprine, J., & Boveris, A. (2012). Lipid peroxidation: chemical mechanism, biological implications and analytical determination. In A. Catala (Ed.), Lipid Peroxidation (pp. 3–30). https://doi.org/10.5772/45943
  40. Schöneich, C. (2011). Cysteine residues as catalysts for covalent peptide and protein modification: a role for thiyl radicals? Biochemical Society Transactions, 39(5), 1254–1259. https://doi.org/10.1042/BST0391254
  41. Semchyshyn, H. M., & Lushchak, V. I. (2012). Interplay between oxidative and carbonyl stresses: molecular mechanisms, biological effects and therapeutic strategies of protection. In V. I. Lushchak, & H. M. Semchyshyn (Eds.), Oxidative Stress – Molecular Mechanisms and Biological Effects (pp. 15–46). https://doi.org/10.5772/2333
  42. Solioz, M. (2018). Copper Homeostasis in Gram-Negative Bacteria. In Copper and bacteria: evolution, homeostasis and toxicity (pp. 49–80). Springer Cham. https://doi.org/10.1007/978-3-319-94439-5
  43. Stadtman, E. R., & Levine, R. L. (2003). Free radical-mediated oxidation of free amino acids and amino acid residues in proteins. Amino Acids, 25, 207–218. https://doi.org/10.1007/s00726-003-0011-2
  44. Tribelli, P. M., & López, N. I. (2018). Reporting key features in cold-adapted bacteria. Life, 8(1), 8. https://doi.org/10.3390/life8010008
  45. Ulrich, K., & Jakob, U. (2019). The role of thiols in antioxidant systems. Free Radical Biology and Medicine, 140, 14–27. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2019.05.035
  46. Xue, H., Tu, Y., Ma, T., Jiang, N., Piao, C., & Li, Y. (2023). Taxonomic study of three novel Paenibacillus species with coldadapted plant growth-promoting capacities isolated from root of Larix gmelinii. Microorganisms, 11(1), 130. https://doi.org/10.3390/microorganisms11010130
  47. Yan, J., Ralston, M. M., Meng, X., Bongiovanni, K. D., Jones, A. L., Benndorf, R., Nelin, L. D., Frazier, W. J., Rogers, L. K., Smith, C. V., & Liu, Y. (2013). Glutathione reductase is essential for host defense against bacterial infection. Free Radical Biology and Medicine, 61, 320–332. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2013.04.015
  48. Zeng, W., Li, F., Wu, C., Yu, R., Wu, X., Shen, L., Liu, Y., Qiu, G., & Li, J. (2020). Role of extracellular polymeric substance (EPS) in toxicity response of soil bacteria Bacillus sp. S3 to multiple heavy metals. Bioprocess and Biosystems Engineering, 43, 153–167. https://doi.org/10.1007/s00449-019-02213-7
  49. Zuily, L., Lahrach, N., Fassler, R., Genest, O., Faller, P., Sénèque, O., Denis, Y., Castanié-Cornet, M.-P., Genevaux, P., Jakob, U., Reichmann, D., Giudici-Orticoni, M.-T., & Ilbert, M. (2022). Copper induces protein aggregation, a toxic process compensated by molecular chaperones. mBio, 13(2), e03251-21. https://doi.org/10.1128/mbio.03251-21